| Гем А | |
| Общие | |
|---|---|
| Традиционные названия | Железо-цитопорфирин IX, формилпорфирин |
| Эмпирическая формула | C49H56O6N4Fe |
| Физические свойства | |
| Отн. молек. масса | 852.837 а. е. м. |
| Молярная масса | 852.837 г/моль |
| Классификация | |
| Рег. номер CAS | |
| Рег. номер PubChem | |
| SMILES |
C/C(C)=C\CCC(\C)=C\CCC(\C)=C\CCC(O)c1c2/C=C\3C (\C)=C(\C=C)/C=4/C=C8/C(/C)=C(/CCC(O)=O)\C7=C\C5C (\CCC(O)=O)=C(\C=O)/C6=C/c(c1C)n2[Fe-2]([N+]/3=4)(N56)N78 |
| Безопасность | |
| NFPA 704 | |
Гем А это вид гема, представляющий собой вид гема, координационный комплекс макроциклического лиганда порфирина и атома железа.
Гем А отличается от гема В тем, что его боковая метильная цепь в восьмой позиции окислена до альдегидной группы, а гедроксиметилфарнезильная группа, присоединена к боковой винильной цепи в позиции три. Гем А похож по строению на гем О: оба содержат фарнезеновый радикал в позиции три, но у гема О нет альдегидной группы, вместо неё он сохраняет метильную. Точная структура гема А, основанная на исследовании восстановленного гема с Fe(II) методом ядерно магнитного резонанса и инфракрасного излучения, была опубликована в 1975 году.[1]
Гем А был впервые изолирован великим немецким биохимиком Отто Варбургом в 1951 году. Им же было доказано, что он является активным компонентом встроенного в мембрану металлопротиином цитохром c оксидазы.[2]
До последнего времени вопрос о полной химической структуре гема С был не разрешён, до конца оставалось неясным геометрическое положения атома углерода в 3-й позиции кольца I. Недавно было опубликовано исследование, установившее его принадлежность к хиральной S конфигурации.[3]
Как и гем В, гем А обычно связан с аппопротеином через координационные связи между гемом железа и боковыми цепочками аминокислот. Он содержится гемоглобине, миоглобине, а также в важном ферменте дыхательной цепи — цитохром с оксидазе.[4]
Гем А в цитохром оксидазе с(ЦСО), крепится двумя боковыми гистидиновыми цепочками (показаны розовым)[5]
Примером металлопротеина, содержащего гем А, является цитохром с оксидаза. Этот очень сложный белок содержит гем А на двух сайтах, выполняющих различные функции. Железо гема А в цитохроме а шестикоординированно, поскольку связано с шестью другими атомами, а в цитохроме а3 (другое название ЦСО) оно соединено только с пятью атомами, что делает шестую связь доступной для связывания с молекулярным кислородом.[5] К тому же, фермент несёт на себе три иона меди и несколько ионов калия и натрия. Полагают, что оба гема А в ЦСО с лёгкостью обмениваются электронами между собой, а также ионами меди и близко расположенным цитохромом с.
Согласно современным представлением две формильные группы и изопреноидная боковая цепь играют важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода цитохром с оксидазой. ЦСО, по видимому, ответственна за сохранение этой энергии и перекачку протонов во внутримитохондриальное пространство.[6]
| Коферменты | |
|---|---|
| Коферменты |
витамины: NAD, NADP (B3) · Кофермент A · Тетрагидрофолат (B9), Дигидрофолат, Метилентетрагидрофолат · Аскорбиновая кислота (C) · Витамин К · Кофермент F420 |
| Органические простетические группы |
витамины: Тиаминпирофосфат (B1) · FMN, FAD (B2) · Пиридоксальфосфат (B6) · Биотин (H, B7) · Метилкобаламин, Кобамамид) |
| Металлы — простетические группы |
Ca2+ · Cu2+ · Fe2+, Fe3+ · Mg2+ · Mn2+ · Mo · Ni2+ · Se · Zn2+ |
|
||||||||||||||||||
Гем а зопп ю, гем а теннис фото.
.gif){kind=link}